www.wikidata.id-id.nina.az

Kinetika Michaelis Menten Dalam biokimia kinetika Michaelis Menten adalah salah satu model kinetika enzim yang diketahui

Kinetika Michaelis–Menten

Dalam biokimia, kinetika Michaelis–Menten adalah salah satu model kinetika enzim yang diketahui paling baik. Model ini dinamai dari biokimiawan Jerman Leonor Michaelis dan fisikawan Kanada Maud Menten. Model ini mengambil bentuk persamaan yang menggambarkan laju reaksi enzimatik, dengan menghubungkan laju reaksi (laju pembentukan produk, ) terhadap , konsentrasi substrat S. Rumus kinetika ini dituliskan sebagai

Kurva penjenuhan Michaelis–Menten pada suatu reaksi enzim yang menunjukkan hubungan antara konsentrasi substrat dan laju reaksi.

Persamaan ini dikenal sebagai persamaan Michaelis–Menten. Di sini, mewakili laju maksimum yang diterima sistem, pada konsentrasi substrat jenuh. Konstanta Michaelis adalah konsentrasi substrat pada saat laju reaksi setengah . Reaksi biokimia yang melibatkan satu substrat sering diasumsikan mengikuti kinetika Michaelis–Menten, anpa memperhatikan asumsi dasar model tersebut.

Model sunting

Perubahan konsentrasi terhadap waktu pada enzim E, substrat S, kompleks ES dan produk P

Pada tahun 1903, kimiawan fisik Victor Henri menemukan bahwa reaksi enzim diprakarsai oleh ikatan (lebih umum lagi, interaksi yang mengikat) antara enzim dan substrat. Karyanya diambil oleh biokimiawan Jerman Leonor Michaelis dan fisikawan Kanada Maud Menten, yang menyelidiki kinetika dari mekanisme reaksi enzimatik, invertase, yang mengkatalisis hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Pada tahun 1913, mereka mengusulknan model matematis dari reaksi tersebut. Model ini melibatkan enzim, E, berikatan pada substrat, S, untuk membentuk suatu kompleks, ES, yang kemudian melepaskan produk, P, membentuk kembali enzim seperti semula. Hal ini dapat digambarkan secara skematis

di mana (laju arah maju), (laju balik), dan (laju katalitik) menyatakan konstanta laju, panah ganda antara S (substrat) dan ES (kompleks enzim-substrat) mewakili fakta bahwa pengikatan enzim-substrat merupakan proses reversibel (bolak-balik), dan panah tunggal maju mewakili pembentukan P (produk).

Di bawah asumsi tertentu – seperti konsentrasi enzim yang jauh lebih kecil dari konsentrasi substrat – laju pembentukan produk didapat dari persamaan

Aplikasi sunting

Nilai parameter sangat bervariasi antar enzim:

Enzim (M) (s−1) (M−1s−1)
Kimotripsin 1.5 × 10−2 0.14 9.3
Pepsin 3.0 × 10−4 0.50 1.7 × 103
Tirosil-tRNA sintetase 9.0 × 10−4 7.6 8.4 × 103
Ribonuklease 7.9 × 10−3 7.9 × 102 1.0 × 105
Karbonat anhidrase 2.6 × 10−2 4.0 × 105 1.5 × 107
Fumarase 5.0 × 10−6 8.0 × 102 1.6 × 108

Konstanta (efisiensi katalitik) adalah ukuran seberapa efisien sebuah enzim mengubah substrat menjadi produk. Enzim dengan difusi terbatas, seperti fumarase, bekerja pada batas atas teoritis 108 – 1010 M−1s−1, dibatasi oleh difusi substrat ke dalam situs aktif.

Kinetika Michaelis–Menten juga telah diterapkan pada berbagai bidang di luar reaksi biokimia, termasuk pembersihan debu alveolar, pengkayaan spesies, pembersihan alkohol darah, hubungan fotosintesis-iradiansi, dan infeksi faga bakteri.

Penurunan persamaan sunting

Menerapkan hukum aksi massa, yang menyatakan bahwa laju reaksi sebanding dengan produk dari konsentrasi reaktan (yaitu [E] [S]), memberikan sebuah sistem dari empat persamaan diferensial biasa non-linear yang menentukan laju perubahan reaktan dengan waktu

Dalam mekanisme ini, enzim E adalah katalis, yang hanya memudahkan reaksi, sehingga total konsentrasi, bebas plus gabungan, bernilai konstan. Hukum kekekalan ini juga dapat diamati dengan menambahkan persamaan pertama dan ketiga di atas.

Peran pelepasan ikatan substrat sunting

Persamaan Michaelis-Menten telah digunakan untuk memprediksi laju pembentukan produk dalam reaksi enzimatik selama lebih dari satu abad. Secara khusus, persamaan ini menyatakan bahwa laju reaksi enzimatik akan meningkat saat konsentrasi substrat meningkat, dan peningkatan kompleks enzim-substrat yang tidak mengikat akan menurunkan laju reaksi. Sementara prediksi pertama sudah mapan, yang kedua lebih sulit dipahami. Analisis matematis efek enzim-substrat yang tidak mengikat pada reaksi enzimatik pada tingkat molekul tunggal telah menunjukkan bahwa pengikatan enzim dari substrat dapat mengurangi laju pembentukan produk dalam beberapa kondisi, namun mungkin juga memiliki efek sebaliknya. Seiring meningkatnya konsentrasi substrat, titik kritis dapat dicapai bila kenaikan laju yang tidak mengikat menghasilkan peningkatan, dan bukannya penurunan, dari laju reaksi. Hasilnya menunjukkan bahwa reaksi enzimatik dapat berperilaku dengan cara yang melanggar persamaan Michaelis-Menten klasik, dan bahwa peran yang tidak mengikat dalam katalisis enzimatik masih harus ditentukan secara eksperimental.

Lihat pula sunting

Referensi sunting

  1. "Substrate Concentration (Introduction to Enzymes)". www.worthington-biochem.com. 
  2. Henri, Victor (1903). Lois Générales de l’Action des Diastases. Paris: Hermann.  Google books (US only)
  3. "Victor Henri". Whonamedit?. Diakses tanggal 24 May 2011. 
  4. Michaelis, L.; Menten, M.L. (1913). "Die Kinetik der Invertinwirkung". Biochem Z. 49: 333–369  (recent translation, and an older partial translation)
  5. ^ Chen, W.W.; Neipel, M.; Sorger, P.K. (2010). "Classic and contemporary approaches to modeling biochemical reactions". Genes Dev. 24 (17): 1861–1875. doi:10.1101/gad.1945410. PMC 2932968 . PMID 20810646. 
  6. Mathews, C.K.; van Holde, K.E.; Ahern, K.G. (10 Dec 1999). Biochemistry (edisi ke-3). Prentice Hall. ISBN 978-0-8053-3066-3. 
  7. Stroppolo, M.E.; Falconi, M.; Caccuri, A.M.; Desideri, A. (Sep 2001). "Superefficient enzymes". Cell Mol Life Sci. 58 (10): 1451–60. doi:10.1007/PL00000788. PMID 11693526. 
  8. Yu, R.C.; Rappaport, S.M. (1997). "A lung retention model based on Michaelis–Menten-like kinetics". Environ Health Perspect. 105 (5): 496–503. doi:10.1289/ehp.97105496. PMC 1469867 . PMID 9222134. 
  9. Keating, K.A.; Quinn, J.F. (1998). "Estimating species richness: the Michaelis–Menten model revisited". Oikos. 81 (2): 411–416. doi:10.2307/3547060. JSTOR 3547060. 
  10. Jones, A.W. (2010). "Evidence-based survey of the elimination rates of ethanol from blood with applications in forensic casework". Forensic Sci Int. 200 (1–3): 1–20. doi:10.1016/j.forsciint.2010.02.021. PMID 20304569. 
  11. Abedon, S.T. (2009). "Kinetics of phage-mediated biocontrol of bacteria". Foodborne Pathog Dis. 6 (7): 807–15. doi:10.1089/fpd.2008.0242. PMID 19459758. 
  12. ^ Murray, J.D. (2002). Mathematical Biology: I. An Introduction (edisi ke-3). Springer. ISBN 978-0-387-95223-9. 
  13. Keener, J.; Sneyd, J. (2008). Mathematical Physiology: I: Cellular Physiology (edisi ke-2). Springer. ISBN 978-0-387-75846-6. 
  14. Reuveni, Shlomi; Urbakh, Michael; Klafter, Joseph (2014). "Role of Substrate Unbinding in Michaelis-Menten Enzymatic Reactions". Proceedings of the National Academy of Sciences. 111 (12): 4391–4396. Bibcode:2014PNAS..111.4391R. doi:10.1073/pnas.1318122111. PMC 3970482 . PMID 24616494. 
wikipedia, wiki, buku, buku, perpustakaan, artikel, baca, unduh, gratis, unduh gratis, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, gambar, musik, lagu, film, buku, permainan, permainan.
Tanggal penerbitan:
Dalam biokimia kinetika Michaelis Menten adalah salah satu model kinetika enzim yang diketahui paling baik Model ini dinamai dari biokimiawan Jerman Leonor Michaelis dan fisikawan Kanada Maud Menten Model ini mengambil bentuk persamaan yang menggambarkan laju reaksi enzimatik dengan menghubungkan laju reaksi v displaystyle v laju pembentukan produk P displaystyle P terhadap S displaystyle S konsentrasi substrat S Rumus kinetika ini dituliskan sebagaiKurva penjenuhan Michaelis Menten pada suatu reaksi enzim yang menunjukkan hubungan antara konsentrasi substrat dan laju reaksi v d P d t V max S K M S displaystyle v frac d P dt frac V max S K mathrm M S Persamaan ini dikenal sebagai persamaan Michaelis Menten Di sini V max displaystyle V max mewakili laju maksimum yang diterima sistem pada konsentrasi substrat jenuh Konstanta Michaelis K M displaystyle K mathrm M adalah konsentrasi substrat pada saat laju reaksi setengah V max displaystyle V max 1 Reaksi biokimia yang melibatkan satu substrat sering diasumsikan mengikuti kinetika Michaelis Menten anpa memperhatikan asumsi dasar model tersebut Daftar isi 1 Model 2 Aplikasi 3 Penurunan persamaan 4 Peran pelepasan ikatan substrat 5 Lihat pula 6 ReferensiModel sunting nbsp Perubahan konsentrasi terhadap waktu pada enzim E substrat S kompleks ES dan produk PPada tahun 1903 kimiawan fisik Victor Henri menemukan bahwa reaksi enzim diprakarsai oleh ikatan lebih umum lagi interaksi yang mengikat antara enzim dan substrat 2 Karyanya diambil oleh biokimiawan Jerman Leonor Michaelis dan fisikawan Kanada Maud Menten yang menyelidiki kinetika dari mekanisme reaksi enzimatik invertase yang mengkatalisis hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa 3 Pada tahun 1913 mereka mengusulknan model matematis dari reaksi tersebut 4 Model ini melibatkan enzim E berikatan pada substrat S untuk membentuk suatu kompleks ES yang kemudian melepaskan produk P membentuk kembali enzim seperti semula Hal ini dapat digambarkan secara skematis E S k r k f ES k cat E P displaystyle ce E S lt gt k f k r ES gt k ce cat E P nbsp di mana k f displaystyle k f nbsp laju arah maju k r displaystyle k r nbsp laju balik dan k c a t displaystyle k mathrm cat nbsp laju katalitik menyatakan konstanta laju 5 panah ganda antara S substrat dan ES kompleks enzim substrat mewakili fakta bahwa pengikatan enzim substrat merupakan proses reversibel bolak balik dan panah tunggal maju mewakili pembentukan P produk Di bawah asumsi tertentu seperti konsentrasi enzim yang jauh lebih kecil dari konsentrasi substrat laju pembentukan produk didapat dari persamaan v d P d t V max S K M S k c a t E 0 S K M S displaystyle v frac d ce P dt V max frac ce S K mathrm M ce S k mathrm cat ce E 0 frac ce S K mathrm M ce S nbsp Aplikasi suntingNilai parameter sangat bervariasi antar enzim 6 Enzim K M displaystyle K mathrm M nbsp M k cat displaystyle k text cat nbsp s 1 k cat K M displaystyle k text cat K mathrm M nbsp M 1s 1 Kimotripsin 1 5 10 2 0 14 9 3Pepsin 3 0 10 4 0 50 1 7 103Tirosil tRNA sintetase 9 0 10 4 7 6 8 4 103Ribonuklease 7 9 10 3 7 9 102 1 0 105Karbonat anhidrase 2 6 10 2 4 0 105 1 5 107Fumarase 5 0 10 6 8 0 102 1 6 108Konstanta k cat K M displaystyle k text cat K mathrm M nbsp efisiensi katalitik adalah ukuran seberapa efisien sebuah enzim mengubah substrat menjadi produk Enzim dengan difusi terbatas seperti fumarase bekerja pada batas atas teoritis 108 1010 M 1s 1 dibatasi oleh difusi substrat ke dalam situs aktif 7 Kinetika Michaelis Menten juga telah diterapkan pada berbagai bidang di luar reaksi biokimia 5 termasuk pembersihan debu alveolar 8 pengkayaan spesies 9 pembersihan alkohol darah 10 hubungan fotosintesis iradiansi dan infeksi faga bakteri 11 Penurunan persamaan suntingMenerapkan hukum aksi massa yang menyatakan bahwa laju reaksi sebanding dengan produk dari konsentrasi reaktan yaitu E S memberikan sebuah sistem dari empat persamaan diferensial biasa non linear yang menentukan laju perubahan reaktan dengan waktu t displaystyle t nbsp 12 d E d t k f E S k r E S k c a t E S d S d t k f E S k r E S d E S d t k f E S k r E S k c a t E S d P d t k c a t E S displaystyle begin aligned frac d E dt amp k f E S k r ES k cat ES frac d S dt amp k f E S k r ES frac d ES dt amp k f E S k r ES k cat ES frac d P dt amp k cat ES end aligned nbsp Dalam mekanisme ini enzim E adalah katalis yang hanya memudahkan reaksi sehingga total konsentrasi bebas plus gabungan E E S E 0 displaystyle E ES E 0 nbsp bernilai konstan Hukum kekekalan ini juga dapat diamati dengan menambahkan persamaan pertama dan ketiga di atas 12 13 Peran pelepasan ikatan substrat suntingPersamaan Michaelis Menten telah digunakan untuk memprediksi laju pembentukan produk dalam reaksi enzimatik selama lebih dari satu abad Secara khusus persamaan ini menyatakan bahwa laju reaksi enzimatik akan meningkat saat konsentrasi substrat meningkat dan peningkatan kompleks enzim substrat yang tidak mengikat akan menurunkan laju reaksi Sementara prediksi pertama sudah mapan yang kedua lebih sulit dipahami Analisis matematis efek enzim substrat yang tidak mengikat pada reaksi enzimatik pada tingkat molekul tunggal telah menunjukkan bahwa pengikatan enzim dari substrat dapat mengurangi laju pembentukan produk dalam beberapa kondisi namun mungkin juga memiliki efek sebaliknya Seiring meningkatnya konsentrasi substrat titik kritis dapat dicapai bila kenaikan laju yang tidak mengikat menghasilkan peningkatan dan bukannya penurunan dari laju reaksi Hasilnya menunjukkan bahwa reaksi enzimatik dapat berperilaku dengan cara yang melanggar persamaan Michaelis Menten klasik dan bahwa peran yang tidak mengikat dalam katalisis enzimatik masih harus ditentukan secara eksperimental 14 Lihat pula suntingKinetika enzim Respon fungsional Kurva Lineweaver Burk Analisis kinetika kemajuan reaksi Keadaan tunakReferensi sunting Substrate Concentration Introduction to Enzymes www worthington biochem com Henri Victor 1903 Lois Generales de l Action des Diastases Paris Hermann Google books US only Victor Henri Whonamedit Diakses tanggal 24 May 2011 Michaelis L Menten M L 1913 Die Kinetik der Invertinwirkung Biochem Z 49 333 369 recent translation and an older partial translation a b Chen W W Neipel M Sorger P K 2010 Classic and contemporary approaches to modeling biochemical reactions Genes Dev 24 17 1861 1875 doi 10 1101 gad 1945410 PMC 2932968 nbsp PMID 20810646 Mathews C K van Holde K E Ahern K G 10 Dec 1999 Biochemistry edisi ke 3 Prentice Hall ISBN 978 0 8053 3066 3 Stroppolo M E Falconi M Caccuri A M Desideri A Sep 2001 Superefficient enzymes Cell Mol Life Sci 58 10 1451 60 doi 10 1007 PL00000788 PMID 11693526 Yu R C Rappaport S M 1997 A lung retention model based on Michaelis Menten like kinetics Environ Health Perspect 105 5 496 503 doi 10 1289 ehp 97105496 PMC 1469867 nbsp PMID 9222134 Keating K A Quinn J F 1998 Estimating species richness the Michaelis Menten model revisited Oikos 81 2 411 416 doi 10 2307 3547060 JSTOR 3547060 Jones A W 2010 Evidence based survey of the elimination rates of ethanol from blood with applications in forensic casework Forensic Sci Int 200 1 3 1 20 doi 10 1016 j forsciint 2010 02 021 PMID 20304569 Abedon S T 2009 Kinetics of phage mediated biocontrol of bacteria Foodborne Pathog Dis 6 7 807 15 doi 10 1089 fpd 2008 0242 PMID 19459758 a b Murray J D 2002 Mathematical Biology I An Introduction edisi ke 3 Springer ISBN 978 0 387 95223 9 Keener J Sneyd J 2008 Mathematical Physiology I Cellular Physiology edisi ke 2 Springer ISBN 978 0 387 75846 6 Reuveni Shlomi Urbakh Michael Klafter Joseph 2014 Role of Substrate Unbinding in Michaelis Menten Enzymatic Reactions Proceedings of the National Academy of Sciences 111 12 4391 4396 Bibcode 2014PNAS 111 4391R doi 10 1073 pnas 1318122111 PMC 3970482 nbsp PMID 24616494 Diperoleh dari https id wikipedia org w index php title Kinetika Michaelis Menten amp oldid 25157117