www.wikidata.id-id.nina.az

Metaloproteinase matriks MMP juga dikenal sebagai matriksin adalah endopeptidase mengandung seng tergantung kalsium 1 an

Metaloproteinase matriks

Metaloproteinase matriks (MMP) juga dikenal sebagai matriksin, adalah endopeptidase mengandung seng tergantung kalsium; anggota keluarga lainnya adalah adamalisin, serralisin, dan astacin. MMP adalah keluarga besar protease dikenal sebagai superfamili metzincin.

Secara kolektif, enzim ini mampu mendegradasi semua jenis protein matriks ekstraselular, tetapi juga dapat memproses sejumlah molekul bioaktif. Mereka diketahui terlibat dalam pembelahan reseptor permukaan sel, pelepasan ligan apoptosis (seperti ligan FAS), dan inaktivasi kemokin/sitokin. MMP juga dipertimbangakn memainkan peran utama dalam perilaku sel seperti proliferasi sel, migrasi (adhesi/dispersi), diferensiasi, angiogenesis, apoptosis, dan pertahanan inang.

MMP pertama kali dijelaskan pada vertebrata (1962), termasuk manusia, tetapi telah ditemukan dalam invertebrata dan tanaman. Mereka dibedakan dari endopeptidase lain dengan ketergantungan mereka pada ion logam sebagai kofaktor, kemampuan mereka untuk mendegradasi matriks ekstraselular, dan urutan DNA evolusi spesifik.

Sejarah sunting

MMP dideskripsikan awalnya oleh Jerome Gross dan Charles Lapiere (1962), yang mengamati aktivitas enzimatik (degradasi kolagen heliks tiga) selama metamorfosis ekor kecebong (dengan menempatkan ekor kecebong dalam piring matriks kolagen). Oleh karena itu, enzim bernama kolagenase interstitial (MMP-1).

Kemudian, dimurnikan dari kulit manusia (1968), dan dikenal disintesis sebagai zimogen.

"Sistein switch" digambarkan pada tahun 1990.

Struktur sunting

MMP memiliki struktur domain umum. Tiga domain umum adalah pro-peptida, domain katalitik, dan domain C-terminal mirip haemopexin, yang terkait dengan domain katalitik oleh daerah engsel yang fleksibel.

Klasifikasi sunting

MMP dapat dibagi dengan cara yang berbeda.

Gen sunting

Gen Nama Lokasi Deskripsi
MMP1 Interstitial collagenase sekresi Substrat termasuk Col I, II, III, VII, VIII, X, gelatin
MMP2 Gelatinase-A, 72 kDa gelatinase sekresi Substrat termasuk Gelatin, Col I, II, III, IV, Vii, X
MMP3 Stromelysin 1 sekresi Substrat termasuk Col II, IV, IX, X, XI, gelatin
MMP7 Matrilysin, PUMP 1 sekresi terkait membran melalui pengikatan pada kolesterol sulfat pada membran sel, substrat termasuk: fibronectin, laminin, Col IV, gelatin
MMP8 Neutrophil collagenase sekresi Substrat termasuk Col I, II, III, VII, VIII, X, aggrecan, gelatin
MMP9 Gelatinase-B, 92 kDa gelatinase sekresi Substrat termasuk Gelatin, Col IV, V
MMP10 Stromelysin 2 sekresi Substrat termasuk Col IV, laminin, fibronectin, elastin
MMP11 Stromelysin 3 sekresi MMP-11 menunjukkan lebih serupa dengan MT-MMPs, yaitu convertase-activatable dan disekresikan dikarenakan biasanya berkaitan dengan convertase-activatable MMP. Substrat termasuk Col IV, fibronectin, laminin, aggrecan
MMP12 Macrophage metalloelastase sekresi Substrat termasuk elastin, fibronectin, Col IV
MMP13 Collagenase 3 sekresi Substrat termasuk Col I, II, III, IV, IX, X, XIV, gelatin
MMP14 MT1-MMP terkait membran MMP transmembran tipe I; substrat termasuk gelatin, fibronectin, laminin
MMP15 MT2-MMP terkait membran MMP transmembran tipe I; substrat termasuk gelatin, fibronectin, laminin
MMP16 MT3-MMP terkait membran MMP transmembran tipe I; substrat termasuk gelatin, fibronectin, laminin
MMP17 MT4-MMP terkait membran glycosyl phosphatidylinositol-attached; substrat termasuk fibrinogen, fibrin
MMP18 Collagenase 4, xcol4, xenopus collagenase – Tidak diketahui ortolog manusia
MMP19 RASI-1, kadang-kadang diasosiasikan dengan stromelysin-4 –
MMP20 Enamelysin sekresi
MMP21 X-MMP sekresi
MMP23A CA-MMP terkait membran type-II transmembrane cysteine array
MMP23B – terkait membran type-II transmembrane cysteine array
MMP24 MT5-MMP terkait membran MMP transmembran jenis 1
MMP25 MT6-MMP terkait membran glycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP26 Matrilysin-2, endometase –
MMP27 MMP-22, C-MMP –
MMP28 Epilysin sekresi Ditemukan tahun 2001 dan diberi nama demikian karena telah ditemukan di keratinosit manusia. Tidak seperti MMP lainnya enzim ini diekspresikan secara konstitutif dalam banyak jaringan (Diekspresikan tinggi dalam testis dan pada tingkat yang lebih rendah di paru-paru, jantung, otak, usus besar, usus, plasenta, kelenjar ludah, rahim, kulit). Sebuah treonin menggantikan prolin dalam switch sistein nya (PRCGVTD)

Fungsi sunting

MMP memainkan peran penting dalam renovasi jaringan yang terkait dengan berbagai proses fisiologis atau patologis seperti morfogenesis, angiogenesis, perbaikan jaringan, sirosis, arthritis, dan metastasis.

MMP membuat migrasi sel lebih mudah dengan menurunkan komponen struktural ECM. Sel, di sisi lain, memiliki reseptor untuk komponen ECM struktural misalnya integrin, karena pembelahan protein ECM oleh MMP mempengaruhi sinyal dan fungsi seluler.

MMP juga terlibat pada penyakit lainnya:

  • patogenesis aorta aneurisme. MMP berlebih mendegradasi protein struktural dari dinding aorta.
  • degradasi myelin-basic protein dalam penyakit nuero-inflamasi
  • meningkatkan pergantian matriks pada lesi restenotik
  • fibrosis liver
  • degradasi jaringan pada ulserasi gastrik
  • pembukaan sawar darah otak setelah cedera otak
  • pemecahan jaringan ikat pada penyakit periodontal
  • cedera paru akut dan ARDS

Disregulasi dari keseimbangan antara MMP dan TIMP juga merupakan karakteristik dari penyakit kardiovaskular akut dan kronis.

Aktivasi sunting

Semua MMP disintesis dalam bentuk laten (zimogen). Mereka disekresikan sebagai proenzim dan membutuhkan aktivasi ekstraseluler. Mereka dapat diaktifkan secara in vitro oleh banyak mekanisme termasuk organomerkurial, agen chaotropic, dan protease lainnya. Mereka terus dijaga inaktif oleh interaksi antara gugus sistein-sulfidril dalam domain propeptida dan terikat ion seng pada domain katalitik. Aktivasi mereka membutuhkan pembuangan proteolitik dari prodomain propeptida. Aktivasi mayoritas MMP terjadi di luar sel oleh MMP aktif atau serin proteinase.

Aktivasi MMP-2 pada permukaan sel terjadi dengan jalur tahapan yang unik yang melibatkan MMP-14 (MT1- MMP) dan tissue inhibitor of metalloproteinases 2 (TIMP-2). Selama proses ini, TIMP-2 mengikat MMP-14 pada ujung amino dan pro-MMP-2 di ujung karboksil, yang memungkinkan bersebalahan, MMP-14 non-inhibited memecah pro-MMP-2 terikat.

Inhibitor sunting

MMP dihambat oleh tissue inhibitor of metalloproteinases (TIMPs) endogen spesifik, yang terdiri dari keluarga empat protease inhibitor: TIMP-1, TIMP-2, TIMP-3, dan TIMP-4.

Strategi terapi menghambat MMP sunting

Turunan tetrasiklin sunting

Doksisiklin, pada dosis subantimikrobial, menghambat aktivitas MMP, dan telah digunakan di berbagai sistem eksperimental untuk tujuan ini, seperti untuk erosi kornea berulang. Hal ini digunakan secara klinis untuk pengobatan penyakit periodontal dan merupakan satu-satunya inhibitor MMP yang banyak tersedia secara klinis. Obat dijual dengan nama dagang Periostat oleh perusahaan CollaGenex. Minosiklin, antibiotik tetrasiklin lain, juga telah terbukti dapat menghambat aktivitas MMP.

Bifosfonat sunting

Bifosfonat awalnya dikembangkan untuk pengobatan gangguan dalam homeostasis kalsium dan untuk pencegahan metastasis tulang, juga menghambat aktivitas enzimatik MMP.

AE-941 sunting

AE-941 (Neovastat) yaitu ekstrak dari tulang rawan ikan hiu, menghambat MMP dan sekarang di uji klinis Fase III untuk pengobatan metastasis kanker paru-paru non-kecil.

Asam asetilsalisilat sunting

Asam asetilsalisilat (aspirin) mengurangi risiko kanker usus besar, dengan langsung menghambat aksi MMP-2.

Referensi sunting

  1. Verma RP, Hansch C (March 2007). (PDF). Bioorg. Med. Chem. 15 (6): 2223–68. doi:10.1016/j.bmc.2007.01.011. PMID 17275314. Diarsipkan dari versi asli (PDF) tanggal 2015-05-13. Diakses tanggal 2016-12-20. 
  2. ^ Matrix Metalloproteinases: Its implications in cardiovascular disorders
  3. Van Lint P, Libert C (December 2007). . J. Leukoc. Biol. 82 (6): 1375–81. doi:10.1189/jlb.0607338. PMID 17709402. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2020-03-20. Diakses tanggal 2016-12-20. 
  4. "Collagenolytic activity in amphibian tissues: a tissue culture assay". Proceedings of the National Academy of Sciences. 48 (6): 1014–22. June 1962. doi:10.1073/pnas.48.6.1014. PMC 220898 . PMID 13902219. 
  5. Gross J, Lapiere C (1962). "COLLAGENOLYTIC ACTIVITY IN AMPHIBIAN TISSUES: A TISSUE CULTURE ASSAY". Proc Natl Acad Sci USA. 48 (6): 1014–22. doi:10.1073/pnas.48.6.1014. PMC 220898 . PMID 13902219. 
  6. Eisen A, Jeffrey J, Gross J (1968). "Human skin collagenase. Isolation and mechanism of attack on the collagen molecule". Biochim Biophys Acta. 151 (3): 637–45. doi:10.1016/0005-2744(68)90010-7. PMID 4967132. 
  7. Van Wart H, Birkedal-Hansen H (1990). "The cysteine switch: a principle of regulation of metalloproteinase activity with potential applicability to the entire matrix metalloproteinase gene family". Proc Natl Acad Sci USA. 87 (14): 5578–82. doi:10.1073/pnas.87.14.5578. PMC 54368 . PMID 2164689. 
  8. Lohi J, Wilson CL, Roby JD, Parks WC (2001). "Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury". J Biol Chem. 276 (13): 10134–10144. doi:10.1074/jbc.M001599200. PMID 11121398. 
  9. Streuli C (1999) Extracellular matrix remodelling and cellular differentiation. Curr Opin Cell Biol 11: 634-640.
  10. Thompson RW, Parks WC (1996) Role of matrix metalloproteinases in abdominal aortic aneurysms. Ann N Y Acad Sci 800: 157-174.
  11. Chandler S, Coates R, Gearing A, Lury J, Wells G, et al. (1995) Matrix metalloproteinases degrade myelin basic protein. Neurosci Lett 201: 223-226.
  12. George SJ (2000) Therapeutic potential of matrix metalloproteinase inhibitors in atherosclerosis. Expert Opin Investig Drugs 9: 993-1007.
  13. Arthur MJ (2000) Fibrogenesis II. Metalloproteinases and their inhibitors in liver fibrosis. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol 279: G245-249.
  14. Saarialho-Kere UK, Vaalamo M, Puolakkainen P, Airola K, Parks WC, et al. (1996) Enhanced expression of matrilysin, collagenase, and stromelysin-1 in gastrointestinal ulcers. Am J Pathol 148: 519-526.
  15. Rosenberg GA (1995) Matrix metalloproteinases in brain injury. J Neurotrauma 12: 833-842.
  16. Golub LM, Wolff M, Roberts S, Lee HM, Leung M, et al. (1994) Treating periodontal diseases by blocking tissue-destructive enzymes. J Am Dent Assoc 125: 163-169.
  17. Corbel M, Boichot E, Lagente V (2000) Role of gelatinases MMP-2 and MMP-9 in tissue remodeling following acute lung injury. Braz J Med Biol Res 33: 749-754.
  18. Snoek-van Beurden PAM; Von den Hoff JW (2005). "Zymographic techniques for the analysis of matrix metalloproteinases and their inhibitors". BioTechniques. 38 (1): 73–83. doi:10.2144/05381RV01. PMID 15679089. 
  19. Strongin AY, Collier I, Bannikov G, Marmer BL, Grant GA, et al. (1995) Mechanism of cell surface activation of 72-kDa type IV collagenase. Isolation of the activated form of the membrane metalloprotease. J Biol Chem 270: 5331-5338.
  20. Falardeau P, Champagne P, Poyet P, Hariton C, Dupont E (2001) Neovastat, a naturally occurring multifunctional antiangiogenic drug, in phase III clinical trials. Semin Oncol 28: 620-625.
  21. Jiang MC, Liao CF, Lee PH (2001) Aspirin inhibits matrix metalloproteinase-2 activity, increases E-cadherin production, and inhibits in vitro invasion of tumor cells. Biochem Biophys Res Commun 282: 671-677.
wikipedia, wiki, buku, buku, perpustakaan, artikel, baca, unduh, gratis, unduh gratis, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, gambar, musik, lagu, film, buku, permainan, permainan.
Tanggal penerbitan:
Metaloproteinase matriks MMP juga dikenal sebagai matriksin adalah endopeptidase mengandung seng tergantung kalsium 1 anggota keluarga lainnya adalah adamalisin serralisin dan astacin MMP adalah keluarga besar protease dikenal sebagai superfamili metzincin 2 Secara kolektif enzim ini mampu mendegradasi semua jenis protein matriks ekstraselular tetapi juga dapat memproses sejumlah molekul bioaktif Mereka diketahui terlibat dalam pembelahan reseptor permukaan sel pelepasan ligan apoptosis seperti ligan FAS dan inaktivasi kemokin sitokin 3 MMP juga dipertimbangakn memainkan peran utama dalam perilaku sel seperti proliferasi sel migrasi adhesi dispersi diferensiasi angiogenesis apoptosis dan pertahanan inang MMP pertama kali dijelaskan pada vertebrata 1962 4 termasuk manusia tetapi telah ditemukan dalam invertebrata dan tanaman Mereka dibedakan dari endopeptidase lain dengan ketergantungan mereka pada ion logam sebagai kofaktor kemampuan mereka untuk mendegradasi matriks ekstraselular dan urutan DNA evolusi spesifik Daftar isi 1 Sejarah 2 Struktur 3 Klasifikasi 3 1 Gen 4 Fungsi 5 Aktivasi 6 Inhibitor 7 Strategi terapi menghambat MMP 7 1 Turunan tetrasiklin 7 2 Bifosfonat 7 3 AE 941 7 4 Asam asetilsalisilat 8 ReferensiSejarah suntingMMP dideskripsikan awalnya oleh Jerome Gross dan Charles Lapiere 1962 yang mengamati aktivitas enzimatik degradasi kolagen heliks tiga selama metamorfosis ekor kecebong dengan menempatkan ekor kecebong dalam piring matriks kolagen 5 Oleh karena itu enzim bernama kolagenase interstitial MMP 1 Kemudian dimurnikan dari kulit manusia 1968 dan dikenal disintesis sebagai zimogen 6 Sistein switch digambarkan pada tahun 1990 7 Struktur suntingMMP memiliki struktur domain umum Tiga domain umum adalah pro peptida domain katalitik dan domain C terminal mirip haemopexin yang terkait dengan domain katalitik oleh daerah engsel yang fleksibel 2 Klasifikasi suntingMMP dapat dibagi dengan cara yang berbeda Gen sunting Gen Nama Lokasi Deskripsi MMP1 Interstitial collagenase sekresi Substrat termasuk Col I II III VII VIII X gelatin MMP2 Gelatinase A 72 kDa gelatinase sekresi Substrat termasuk Gelatin Col I II III IV Vii X MMP3 Stromelysin 1 sekresi Substrat termasuk Col II IV IX X XI gelatin MMP7 Matrilysin PUMP 1 sekresi terkait membran melalui pengikatan pada kolesterol sulfat pada membran sel substrat termasuk fibronectin laminin Col IV gelatin MMP8 Neutrophil collagenase sekresi Substrat termasuk Col I II III VII VIII X aggrecan gelatin MMP9 Gelatinase B 92 kDa gelatinase sekresi Substrat termasuk Gelatin Col IV V MMP10 Stromelysin 2 sekresi Substrat termasuk Col IV laminin fibronectin elastin MMP11 Stromelysin 3 sekresi MMP 11 menunjukkan lebih serupa dengan MT MMPs yaitu convertase activatable dan disekresikan dikarenakan biasanya berkaitan dengan convertase activatable MMP Substrat termasuk Col IV fibronectin laminin aggrecan MMP12 Macrophage metalloelastase sekresi Substrat termasuk elastin fibronectin Col IV MMP13 Collagenase 3 sekresi Substrat termasuk Col I II III IV IX X XIV gelatin MMP14 MT1 MMP terkait membran MMP transmembran tipe I substrat termasuk gelatin fibronectin laminin MMP15 MT2 MMP terkait membran MMP transmembran tipe I substrat termasuk gelatin fibronectin laminin MMP16 MT3 MMP terkait membran MMP transmembran tipe I substrat termasuk gelatin fibronectin laminin MMP17 MT4 MMP terkait membran glycosyl phosphatidylinositol attached substrat termasuk fibrinogen fibrin MMP18 Collagenase 4 xcol4 xenopus collagenase Tidak diketahui ortolog manusia MMP19 RASI 1 kadang kadang diasosiasikan dengan stromelysin 4 MMP20 Enamelysin sekresi MMP21 X MMP sekresi MMP23A CA MMP terkait membran type II transmembrane cysteine array MMP23B terkait membran type II transmembrane cysteine array MMP24 MT5 MMP terkait membran MMP transmembran jenis 1 MMP25 MT6 MMP terkait membran glycosyl phosphatidylinositol attached MMP26 Matrilysin 2 endometase MMP27 MMP 22 C MMP MMP28 Epilysin sekresi Ditemukan tahun 2001 dan diberi nama demikian karena telah ditemukan di keratinosit manusia Tidak seperti MMP lainnya enzim ini diekspresikan secara konstitutif dalam banyak jaringan Diekspresikan tinggi dalam testis dan pada tingkat yang lebih rendah di paru paru jantung otak usus besar usus plasenta kelenjar ludah rahim kulit Sebuah treonin menggantikan prolin dalam switch sistein nya PRCGVTD 8 Fungsi suntingMMP memainkan peran penting dalam renovasi jaringan yang terkait dengan berbagai proses fisiologis atau patologis seperti morfogenesis angiogenesis perbaikan jaringan sirosis arthritis dan metastasis MMP 2 dan MMP 9 dianggap penting dalam metastasis MMP 1 dianggap penting dalam rheumatoid arthritis dan osteoarthritis MMP membuat migrasi sel lebih mudah dengan menurunkan komponen struktural ECM Sel di sisi lain memiliki reseptor untuk komponen ECM struktural misalnya integrin karena pembelahan protein ECM oleh MMP mempengaruhi sinyal dan fungsi seluler 9 MMP juga terlibat pada penyakit lainnya patogenesis aorta aneurisme MMP berlebih mendegradasi protein struktural dari dinding aorta 10 degradasi myelin basic protein dalam penyakit nuero inflamasi 11 meningkatkan pergantian matriks pada lesi restenotik 12 fibrosis liver 13 degradasi jaringan pada ulserasi gastrik 14 pembukaan sawar darah otak setelah cedera otak 15 pemecahan jaringan ikat pada penyakit periodontal 16 cedera paru akut dan ARDS 17 Disregulasi dari keseimbangan antara MMP dan TIMP juga merupakan karakteristik dari penyakit kardiovaskular akut dan kronis 18 Aktivasi suntingSemua MMP disintesis dalam bentuk laten zimogen Mereka disekresikan sebagai proenzim dan membutuhkan aktivasi ekstraseluler Mereka dapat diaktifkan secara in vitro oleh banyak mekanisme termasuk organomerkurial agen chaotropic dan protease lainnya Mereka terus dijaga inaktif oleh interaksi antara gugus sistein sulfidril dalam domain propeptida dan terikat ion seng pada domain katalitik Aktivasi mereka membutuhkan pembuangan proteolitik dari prodomain propeptida Aktivasi mayoritas MMP terjadi di luar sel oleh MMP aktif atau serin proteinase Aktivasi MMP 2 pada permukaan sel terjadi dengan jalur tahapan yang unik yang melibatkan MMP 14 MT1 MMP dan tissue inhibitor of metalloproteinases 2 TIMP 2 19 Selama proses ini TIMP 2 mengikat MMP 14 pada ujung amino dan pro MMP 2 di ujung karboksil yang memungkinkan bersebalahan MMP 14 non inhibited memecah pro MMP 2 terikat Inhibitor suntingMMP dihambat oleh tissue inhibitor of metalloproteinases TIMPs endogen spesifik yang terdiri dari keluarga empat protease inhibitor TIMP 1 TIMP 2 TIMP 3 dan TIMP 4 Strategi terapi menghambat MMP suntingTurunan tetrasiklin sunting Doksisiklin pada dosis subantimikrobial menghambat aktivitas MMP dan telah digunakan di berbagai sistem eksperimental untuk tujuan ini seperti untuk erosi kornea berulang Hal ini digunakan secara klinis untuk pengobatan penyakit periodontal dan merupakan satu satunya inhibitor MMP yang banyak tersedia secara klinis Obat dijual dengan nama dagang Periostat oleh perusahaan CollaGenex Minosiklin antibiotik tetrasiklin lain juga telah terbukti dapat menghambat aktivitas MMP Bifosfonat sunting Bifosfonat awalnya dikembangkan untuk pengobatan gangguan dalam homeostasis kalsium dan untuk pencegahan metastasis tulang juga menghambat aktivitas enzimatik MMP AE 941 sunting AE 941 Neovastat yaitu ekstrak dari tulang rawan ikan hiu menghambat MMP dan sekarang di uji klinis Fase III untuk pengobatan metastasis kanker paru paru non kecil 20 Asam asetilsalisilat sunting Asam asetilsalisilat aspirin mengurangi risiko kanker usus besar dengan langsung menghambat aksi MMP 2 21 Referensi sunting Verma RP Hansch C March 2007 Matrix metalloproteinases MMPs chemical biological functions and Q SARs PDF Bioorg Med Chem 15 6 2223 68 doi 10 1016 j bmc 2007 01 011 PMID 17275314 Diarsipkan dari versi asli PDF tanggal 2015 05 13 Diakses tanggal 2016 12 20 a b Matrix Metalloproteinases Its implications in cardiovascular disorders Van Lint P Libert C December 2007 Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation J Leukoc Biol 82 6 1375 81 doi 10 1189 jlb 0607338 PMID 17709402 Diarsipkan dari versi asli tanggal 2020 03 20 Diakses tanggal 2016 12 20 Collagenolytic activity in amphibian tissues a tissue culture assay Proceedings of the National Academy of Sciences 48 6 1014 22 June 1962 doi 10 1073 pnas 48 6 1014 PMC 220898 nbsp PMID 13902219 Gross J Lapiere C 1962 COLLAGENOLYTIC ACTIVITY IN AMPHIBIAN TISSUES A TISSUE CULTURE ASSAY Proc Natl Acad Sci USA 48 6 1014 22 doi 10 1073 pnas 48 6 1014 PMC 220898 nbsp PMID 13902219 Eisen A Jeffrey J Gross J 1968 Human skin collagenase Isolation and mechanism of attack on the collagen molecule Biochim Biophys Acta 151 3 637 45 doi 10 1016 0005 2744 68 90010 7 PMID 4967132 Van Wart H Birkedal Hansen H 1990 The cysteine switch a principle of regulation of metalloproteinase activity with potential applicability to the entire matrix metalloproteinase gene family Proc Natl Acad Sci USA 87 14 5578 82 doi 10 1073 pnas 87 14 5578 PMC 54368 nbsp PMID 2164689 Lohi J Wilson CL Roby JD Parks WC 2001 Epilysin a novel human matrix metalloproteinase MMP 28 expressed in testis and keratinocytes and in response to injury J Biol Chem 276 13 10134 10144 doi 10 1074 jbc M001599200 PMID 11121398 Streuli C 1999 Extracellular matrix remodelling and cellular differentiation Curr Opin Cell Biol 11 634 640 Thompson RW Parks WC 1996 Role of matrix metalloproteinases in abdominal aortic aneurysms Ann N Y Acad Sci 800 157 174 Chandler S Coates R Gearing A Lury J Wells G et al 1995 Matrix metalloproteinases degrade myelin basic protein Neurosci Lett 201 223 226 George SJ 2000 Therapeutic potential of matrix metalloproteinase inhibitors in atherosclerosis Expert Opin Investig Drugs 9 993 1007 Arthur MJ 2000 Fibrogenesis II Metalloproteinases and their inhibitors in liver fibrosis Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol 279 G245 249 Saarialho Kere UK Vaalamo M Puolakkainen P Airola K Parks WC et al 1996 Enhanced expression of matrilysin collagenase and stromelysin 1 in gastrointestinal ulcers Am J Pathol 148 519 526 Rosenberg GA 1995 Matrix metalloproteinases in brain injury J Neurotrauma 12 833 842 Golub LM Wolff M Roberts S Lee HM Leung M et al 1994 Treating periodontal diseases by blocking tissue destructive enzymes J Am Dent Assoc 125 163 169 Corbel M Boichot E Lagente V 2000 Role of gelatinases MMP 2 and MMP 9 in tissue remodeling following acute lung injury Braz J Med Biol Res 33 749 754 Snoek van Beurden PAM Von den Hoff JW 2005 Zymographic techniques for the analysis of matrix metalloproteinases and their inhibitors BioTechniques 38 1 73 83 doi 10 2144 05381RV01 PMID 15679089 Strongin AY Collier I Bannikov G Marmer BL Grant GA et al 1995 Mechanism of cell surface activation of 72 kDa type IV collagenase Isolation of the activated form of the membrane metalloprotease J Biol Chem 270 5331 5338 Falardeau P Champagne P Poyet P Hariton C Dupont E 2001 Neovastat a naturally occurring multifunctional antiangiogenic drug in phase III clinical trials Semin Oncol 28 620 625 Jiang MC Liao CF Lee PH 2001 Aspirin inhibits matrix metalloproteinase 2 activity increases E cadherin production and inhibits in vitro invasion of tumor cells Biochem Biophys Res Commun 282 671 677 Diperoleh dari https id wikipedia org w index php title Metaloproteinase matriks amp oldid 18045585